As enzimas são moléculas de proteínas especiais que aceleram as reações químicas. Mas por que o fígado deveria conter uma enzima que ajuda a degradar o peróxido de hidrogênio? Porque o peróxido de hidrogênio na verdade se forma como um produto do metabolismo e pode fazer algumas coisas desagradáveis. Ele pode se quebrar para produzir radicais hidroxila que atacam bioquímicos importantes, como proteínas e DNA. Para se proteger, o corpo produz catalase, a enzima que decompõe o peróxido de hidrogênio antes de formar radicais hidroxila.
Na verdade, a formação de peróxido de hidrogênio nas células é uma tentativa de o corpo para se proteger de uma substância ainda mais perigosa, o superóxido.
O oxigênio é uma faca de dois gumes. Não podemos viver sem ele, mas também acelera nossa morte ao desempenhar um papel no envelhecimento processo. Aqui está o que acontece. Elétrons são os “cola” que mantém os átomos unidos nas moléculas, e todos os tipos de transferências de elétrons ocorrem entre as moléculas quando elas se envolvem nas inúmeras reações químicas que ocorrem em nosso corpo o tempo todo. Às vezes, durante essas reações, um elétron é transferido para o oxigênio, convertendo-o em um íon “superóxido” altamente reativo que ataca e separa outras moléculas.
Mas desenvolvemos um sistema de defesa, neste caso uma enzima chamada “superóxido dismutase” que se livra do superóxido ao convertê-lo em peróxido de hidrogênio, que embora potencialmente perigoso, é menos perigoso que o superóxido. Ainda assim, apresenta um risco e é aqui que a catalase entra em cena. Ele quebra o peróxido em oxigênio e água. E é por isso que o peróxido de hidrogênio forma espuma quando derramado no fígado.
Se você já usou peróxido de hidrogênio para desinfetar um corte, também pode ter notado algum borbulhamento, pois o sangue pode decompor o peróxido de hidrogênio em oxigênio e água. O catalisador desta vez não é uma enzima, mas a porção “heme” da hemoglobina, o composto que transporta oxigênio nas células vermelhas do sangue.
Químico suíço Christian Friedrich Schonbein, mais conhecido por sua descoberta do “guncotton” ao usar o avental de sua esposa para limpar um derramamento acidental de ácidos nítrico e sulfúrico, foi o primeiro a notar o borbulhar quando o peróxido de hidrogênio se misturou ao sangue. Ele raciocinou que, se uma mancha desconhecida causasse espuma no tratamento com peróxido de hidrogênio, provavelmente continha hemoglobina e, portanto, provavelmente era sangue. Introduzido em 1863, este foi o primeiro teste presuntivo de sangue. Mas, uma vez que o peróxido de hidrogênio tende a se decompor lentamente por si só, procurar por bolhas extras foi uma tarefa desafiadora.
Uma melhoria significativa foi introduzida na forma do “teste de Kastle-Meyer” que produziu uma mudança de cor no presença de hemoglobina. Isso dependia da química da fenolftaleína, bem conhecida hoje pelos alunos como um indicador ácido-básico. A fenolftaleína é incolor em ácido, mas torna-se rosa profundo em uma solução básica. Nesse caso, porém, a característica importante é que a fenolftaleína pode ser reduzida com zinco em fenolftalina incolor, que junto com uma base está presente no reagente de teste.
No processo normal, uma gota de álcool é adicionada a uma mancha desconhecida para dissolver qualquer hemoglobina que pode estar presente, seguido de esfregar com um cotonete que foi tratado com o reagente de Kastle-Meyer. Uma gota de peróxido de hidrogênio é então aplicada ao cotonete. Se houver hemoglobina, o peróxido de hidrogênio se decompõe para produzir oxigênio que, por sua vez, oxida o e fenolftalina em fenolftaleína. Como a solução é básica, desenvolve-se uma cor rosa indicando a presença de sangue. O teste é muito sensível, mas não é específico para sangue humano. O sangue animal também produzirá uma reação positiva, assim como os agentes oxidantes, como alguns íons metálicos.
Essa reação do peróxido de hidrogênio com a hemoglobina também é a base do teste “luminol” usado pelos investigadores da cena do crime para detectar vestígios de sangue que pode nem ser visível. A técnica é borrifar a área suspeita com uma solução de luminol e peróxido de hidrogênio. Se houver sangue, o peróxido produzirá oxigênio, que então reage com o luminol para produzir um brilho azul. foi observada pela primeira vez em 1928 pelo químico alemão HO Albrecht e foi posta em prática forense em 1937 pelo cientista forense Walter Specht.
Mesmo o sangue seco e decomposto dá uma reação positiva com o brilho azul que dura cerca de 30 segundos por aplicação. O brilho pode ser documentado com uma foto, mas uma sala bastante escura é necessária para a detecção. A reação é tão sensível que pode revelar manchas de sangue nos tecidos, mesmo depois de terem sido lavados. Em um caso, um par de roupas lavadas jeans sem manchas visíveis deu um teste positivo com luminol em ambos os joelhos.
Nem o teste Kastle-Meyer nem o teste do luminol podem identificar de quem é o sangue envolvido, mas uma vez que uma mancha seja determinada como sangue, vestígios de DNA podem ser extraídos e uma identificação realizada. No exemplo do jeans, a análise de DNA foi capaz de excluir o sangue proveniente do dono do jeans.
A análise do Luminol tem desvantagens. Sua quimioluminescência também pode ser desencadeada por uma série de substâncias, como compostos contendo cobre e agentes clareadores. Se o jeans tivesse sido lavado com um detergente contendo um agente clareador, o sangue não teria sido detectado. Sabe-se que criminosos cientes disso tentam remover vestígios de seus crimes com alvejante. O resultado é que o alvejante residual faz com que toda a cena do crime produza o típico brilho azul, que efetivamente camufla qualquer mancha de sangue.
E se você quiser ver um brilho realmente impressionante, borrife um pedaço de fígado com um luminol solução de teste. Não coma depois.